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<!DOCTYPE html>

<title>Posttranslationale Modifikation</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Posttranslationale Modifikation</span></h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p><b>Posttranslationale Proteinmodifikationen</b> (<b>PTM</b>) sind Veränderungen von <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a>, die nach der <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> stattfinden. Die meisten werden durch den Organismus oder durch die Zellen selbst ausgelöst.

</p><p>An diesen Prozessen sind häufig Proteine beteiligt, die durch Modifizierungsgene (<i>modifier genes</i>) codiert werden. Die Genprodukte solcher Modifizierungsgene können abhängig von Umweltfaktoren gebildet oder funktionalisiert werden und Proteine entsprechend beeinflussen.

</p><p>Während einige der Prozesse unmittelbar am Entstehungsort ablaufen, finden andere an bestimmten Zellorganellen statt, wieder andere erst außerhalb der produzierenden Zelle.

</p><p>Neben beabsichtigten Proteinveränderungen treten aber auch ungewollte Proteinmodifikationen auf. Geht man davon aus, dass die Transkriptions- und Translationsmaschinerie bei der Umschrift der Gene über die mRNA zu den Proteinen mit Fehlerquoten von 1/1000 Nukleotiden oder 1/10.000 Aminosäuren arbeiten, so werden durch den Einbau falscher <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> nicht unerhebliche Mengen mistranslatierter Polypeptidketten produziert. Der Anteil mistranslatierter Proteine, die eigentlich nicht posttranslational, sondern cotranslational verändert werden, kann durch Anwesenheit von <a href="Streptomycin" title="Streptomycin">Streptomycin</a> (Störung des <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosoms</a>) bzw. durch Mangel einzelner Aminosäuren erhöht werden.

</p><p>Zusätzlich können Proteinketten durch <a href="Radikale_(Chemie)" class="mw-redirect" title="Radikale (Chemie)">Radikale</a>, durch hochenergetische Strahlung oder andere Proteine (siehe <a href="Prion" title="Prion">Prionen</a>) beschädigt, verändert oder <a href="Denaturierung_(Biochemie)" title="Denaturierung (Biochemie)">denaturiert</a> werden und <a href="Proteinstruktur" title="Proteinstruktur">Faltungsisoformen</a> bilden, die der Ursprungskonformation nicht mehr entsprechen und die vorgesehene Funktion nicht erfüllen können.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Kategorien_posttranslationaler_Modifikation">Kategorien posttranslationaler Modifikation</h2></div>

<p>Zellen besitzen eine Vielzahl von Möglichkeiten, ihre Proteine zu bearbeiten und zu verändern. Dazu besitzen sie eine Vielzahl von Enzymen, die eigens für die Proteinmodifikation von der Zelle gebildet werden. Proteinmodifikationsprozesse können konstitutiv ablaufen oder aber durch Umwelteinflüsse oder andere Parameter beeinflusst werden. Die Modifikation kann am <a href="N-Terminus" title="N-Terminus"><i>N</i>-</a> oder <a href="C-Terminus" title="C-Terminus"><i>C</i></a>-Terminus oder als <a href="Seitenkettenmodifikation" title="Seitenkettenmodifikation">Seitenkettenmodifikation</a> erfolgen. Es wurden etwa 300 verschiedene posttranslationale Modifikationen beschrieben.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Folgende Vorgänge, die zu neuen Proteinspezies führen, wurden analysiert:

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Abspaltungen">Abspaltungen</h3></div>

<ul><li>Abspaltung des <i>N</i>-terminalen Formylrestes durch die Deformylase. Jedes neu synthetisierte Protein (in <a href="Prokaryoten" title="Prokaryoten">Prokaryoten</a>) enthält anfangs ein <i>N</i>-terminales <a href="Formylmethionin" class="mw-redirect" title="Formylmethionin">Formylmethionin</a> (Methionin bei <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a>), welches bei der Translation immer zuerst eingebaut wird und dessen Formylrest im Folgenden durch die Deformylase abgespalten wird. Ein noch vorhandener Formylrest zeigt die gerade erst beendete Synthese des Proteinmoleküls an.</li>

<li>die Abspaltung des <a href="Methionin" title="Methionin">Methionylrests</a> am <i>N</i>-Terminus neusynthetisierter Proteine durch die Methionylaminopeptidase. Bei Bakterien konnte man beobachten, dass die Größe der folgenden Aminosäure das Abspaltungsverhalten des <i>N</i>-terminalen Methionins beeinflusst. Je größer die zweite Aminosäure ist, desto unwahrscheinlicher wird eine Abspaltung des Startmethionins.</li>

<li>die gezielte Abspaltung von <a href="Signalsequenz" title="Signalsequenz">Signalsequenzen</a> (etwa Protokollagen zu Kollagen)</li>

<li>das selektive Herausschneiden von Teilsequenzen (etwa <a href="Proinsulin" title="Proinsulin">Proinsulin</a> zu Insulin, generell <a href="Pr%C3%A4kursor-Proteine" title="Präkursor-Proteine">Präkursor-Proteine</a>)</li>

<li>Proteininaktivierung und -fragmentierung durch <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">Proteolyse</a>, an der Proteasen beteiligt sind</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Anorganische_Gruppen">Anorganische Gruppen</h3></div>

<ul><li><a href="Hydroxylierung" title="Hydroxylierung">Hydroxylierung</a> von <a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>-Resten zu <a href="Hydroxylysin" title="Hydroxylysin">Hydroxylysin</a>-Resten (häufig Ausgangspunkt für Glykosylierungen, im Kollagen auch für anschließende Quervernetzungen)</li>

<li><a href="Hydroxylierung" title="Hydroxylierung">Hydroxylierung</a> von <a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a>-Resten zu <a href="Hydroxyprolin" title="Hydroxyprolin">Hydroxyprolin</a>-Resten (vor allem in <a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Kollagen</a>, aber auch in <a href="Elastin" title="Elastin">Elastin</a>, Argonaut 2, <a href="Hypoxie-induzierter_Faktor" title="Hypoxie-induzierter Faktor">Hypoxie-induzierter Faktor</a> α u. a.)</li>

<li><a href="Iodierung_(Chemie)" title="Iodierung (Chemie)">Iodierung</a> und <a href="Bromierung" title="Bromierung">Bromierung</a>, v. a. in Weichtieren, Neuropeptid-B des Rinds</li>

<li><a href="Nitrierung" title="Nitrierung">Nitrierung</a></li>

<li><a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">Phosphorylierungen</a> durch <a href="Proteinkinasen" title="Proteinkinasen">Proteinkinasen</a> zu <a href="Phosphoproteine" title="Phosphoproteine">Phosphoproteinen</a></li>

<li><a href="Endotheliale_Stickstoffmonoxid-Synthase#S-Nitrosylierung" title="Endotheliale Stickstoffmonoxid-Synthase">S-Nitrosylierung</a></li>

<li><a href="Sulfatierung_(Biologie)" title="Sulfatierung (Biologie)">Sulfatierung</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Organische_Gruppen">Organische Gruppen</h3></div>

<ul><li><a href="Acetylierung" title="Acetylierung">Acetylierung</a> durch <a href="Acetyltransferase" title="Acetyltransferase">Acetyltransferasen</a> an <a href="Lysin" title="Lysin">Lysinen</a>, z. B. Histon-Acetyltransferase</li>

<li>Addition von <a href="Glutathion" title="Glutathion">Glutathion</a> über eine Disulfidbrücke (beta-Crystallin, Glutaredoxin-2)</li>

<li><a href="Adenylierung" title="Adenylierung">Adenylierung</a></li>

<li><a href="ADP-Ribosylierung" title="ADP-Ribosylierung">ADP-Ribosylierung</a>, z. B. durch die <a href="Poly(ADP-ribose)-Polymerase_1" title="Poly(ADP-ribose)-Polymerase 1">Poly(ADP-ribose)-Polymerase 1</a></li>

<li>Amidierung, z. B. am <i>C</i>-Terminus</li>

<li>Anhängen eines <a href="Citrullin" title="Citrullin">Citrullin</a>-Rests (<a href="CXCL10" title="CXCL10">CXCL10</a>, <a href="Filaggrin" class="mw-redirect" title="Filaggrin">Filaggrin</a>, mehrere <a href="Histon" title="Histon">Histone</a>)</li>

<li>Bindung an <a href="Chinone" title="Chinone">Chinone</a>, hauptsächlich beim Elektronentransport</li>

<li><a href="Biotin" title="Biotin">Biotinylierung</a></li>

<li><a href="Butyrylierung" title="Butyrylierung">Butyrylierung</a></li>

<li>Crotonylierung</li>

<li>Flavinmodifikationen, z. B. <a href="Flavinmononukleotid" title="Flavinmononukleotid">Flavinmononukleotid</a> oder <a href="Flavin-Adenin-Dinukleotid" title="Flavin-Adenin-Dinukleotid">Flavin-Adenin-Dinukleotid</a></li>

<li><a href="Formylierung" title="Formylierung">Formylierung</a> bei Prokaryoten im <a href="Formylmethionin" class="mw-redirect" title="Formylmethionin">Formylmethionin</a></li>

<li>Glutarylierung<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li><a href="Glykosylierung" title="Glykosylierung">Glykosylierungen</a> (<a href="Glykoprotein" class="mw-redirect" title="Glykoprotein">Glykoproteine</a>); <a href="N-Glykosylierung" title="N-Glykosylierung"><i>N</i>-glykosidisch</a> im <a href="Endoplasmatisches_Retikulum" title="Endoplasmatisches Retikulum">endoplasmatischen Retikulum</a>, <a href="O-Glykosylierung" title="O-Glykosylierung"><i>O</i>-glykosidisch</a> im <a href="Golgi-Apparat" title="Golgi-Apparat">Golgi-Apparat</a>, z. B. die <a href="Fucosylierung" title="Fucosylierung">Fucosylierung</a>, die <a href="Mannosylierung" title="Mannosylierung">Mannosylierung</a> und die Sialylierung, <i>C</i>-glykosidisch als <i>C</i>-Mannosylierung</li>

<li><a href="H%C3%A4m" class="mw-redirect" title="Häm">Häm</a>-modifikationen, z. B. Häm C an Lysinen</li>

<li><a href="Malonylierung" class="mw-redirect" title="Malonylierung">Malonylierung</a><sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li><a href="Methylierung" title="Methylierung">Methylierung</a>, z. B. <a href="Asymmetrisches_Dimethylarginin" title="Asymmetrisches Dimethylarginin">asymmetrisches Dimethylarginin</a>, <a href="Histon" title="Histon">Histon</a>-Methyltransferasen an Lysinen</li>

<li>Methylmalonylierung<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li><a href="Neddylierung" title="Neddylierung">Neddylierung</a></li>

<li>Phosphopantetheinylierung, z. B. Phosphopantetheinyltransferase (PPTase)</li>

<li><a href="Propionylierung" title="Propionylierung">Propionylierung</a></li>

<li><a href="Prokaryotic_ubiquitin-like_protein" class="mw-redirect" title="Prokaryotic ubiquitin-like protein">Pupylierung</a> an Lysinen zur <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">Proteolyse</a> in Prokaryoten</li>

<li>Retinylidenmodifikation als <a href="Schiffsche_Base" class="mw-redirect" title="Schiffsche Base">Schiffsche Base</a> aus <a href="Retinal" title="Retinal">Retinal</a> bei <a href="Opsin" title="Opsin">Opsinen</a></li>

<li>Sampylierung in <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a></li>

<li><a href="Succinylierung" title="Succinylierung">Succinylierung</a> an Lysinen mit <a href="Succinat" class="mw-redirect" title="Succinat">Succinat</a><sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li>Succinierung an Cysteinen</li>

<li><a href="SUMO-Proteine" title="SUMO-Proteine">SUMO-Proteine</a> (engl. <span lang="en"><i>Small Ubiquitin-related Modifier</i></span>) zur <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">Proteolyse</a></li>

<li><a href="Ubiquitin" title="Ubiquitin">Ubiquitinylierung</a> an Lysinen zur <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">Proteolyse</a></li>

<li><a href="Urmylierung" title="Urmylierung">Urmylierung</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Organische_Lipidgruppen">Organische Lipidgruppen</h3></div>

<p>Diese <a href="Lipidanker" title="Lipidanker">Lipidanker</a>-Modifikationen bewirken eine <a href="Adsorption" title="Adsorption">Adsorption</a> an die <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Zellmembran</a>.

</p>

<ul><li><a href="GPI-Anker" title="GPI-Anker">GPI-Anker</a></li>

<li>Lipidmodifikationen durch <a href="Prenylierung" title="Prenylierung">Prenylierung</a> zu <a href="Lipoproteine_(Posttranslationale_Modifikation)" title="Lipoproteine (Posttranslationale Modifikation)">Lipoproteinen</a>, z. B. <a href="Farnesylierung" title="Farnesylierung">Farnesylierung</a>, <a href="Geranylgeranylierung" title="Geranylgeranylierung">Geranylgeranylierung</a></li>

<li>Lipidmodifikationen durch langkettige <a href="Acylierung" title="Acylierung">Acylierung</a> mit <a href="Fetts%C3%A4uren" title="Fettsäuren">Fettsäuren</a> zu <a href="Lipoproteine_(Posttranslationale_Modifikation)" title="Lipoproteine (Posttranslationale Modifikation)">Lipoproteinen</a>, z. B. <a href="Palmitoylierung" title="Palmitoylierung">Palmitoylierung</a> und <a href="Myristoylierung" title="Myristoylierung">Myristoylierung</a></li>

<li>Lipoylierung: <a href="Lipons%C3%A4ure" title="Liponsäure">Liponsäure</a>-Modifikation, z. B. an der <a href="Pyruvat-Dehydrogenase" class="mw-redirect" title="Pyruvat-Dehydrogenase">Pyruvat-Dehydrogenase</a> durch die Lipoat-Proteinligase</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Hinzufügen_von_Bindungen"><span id="Hinzuf.C3.BCgen_von_Bindungen"></span>Hinzufügen von Bindungen</h3></div>

<ul><li>das Knüpfen von <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrücken</a> zwischen benachbarten <a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a>-Resten zum <a href="Cystin" title="Cystin">Cystin</a> (etwa <a href="Insulin" title="Insulin">Insulin</a>)</li>

<li>die Veränderung der <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">Faltung</a> durch <a href="Chaperon_(Protein)" title="Chaperon (Protein)">Chaperone</a></li>

<li>die Bildung von <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplexen</a> aus Untereinheiten (etwa Hämoglobin)</li>

<li>die Bildung von festen Strukturen über kovalente Quervernetzungen (etwa Kollagen-Fibrillen)</li>

<li>Knüpfung einer <a href="Isopeptidbindung" title="Isopeptidbindung">Isopeptidbindung</a>, bspw. bei der <a href="Blutgerinnung" class="mw-redirect" title="Blutgerinnung">Blutgerinnung</a></li>

<li>Bildung einer <a href="Thioester" title="Thioester">Thioester</a>-Bindung zwischen Cys und Asn/Gln (u. a. <a href="Komplementkomponente_C3" title="Komplementkomponente C3">Komplementkomponente C3</a>)</li>

<li>Bildung einer <a href="Thioether" title="Thioether">Thioether</a>-Bindung zwischen Cys und Ser/Thr (<a href="Amatoxine" title="Amatoxine">Amatoxine</a> und weitere)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Bindung_an_größere_Moleküle"><span id="Bindung_an_gr.C3.B6.C3.9Fere_Molek.C3.BCle"></span>Bindung an größere Moleküle</h3></div>

<ul><li>die Verknüpfung mit <a href="Coenzym" class="mw-redirect" title="Coenzym">Coenzymen</a> und <a href="Prosthetische_Gruppe" class="mw-redirect" title="Prosthetische Gruppe">prosthetischen Gruppen</a> (etwa Häm + Hämoglobin)</li>

<li>Kovalente Bindung an <a href="DNA" class="mw-redirect" title="DNA">DNA</a> und <a href="RNA" class="mw-redirect" title="RNA">RNA</a> (nur <a href="Viren" title="Viren">Viren</a>)</li>

<li>kovalente Verankerung an <a href="Peptidoglycane" title="Peptidoglycane">Peptidoglycane</a> in Zellwänden von Bakterien</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Veränderung_einzelner_Aminosäuren"><span id="Ver.C3.A4nderung_einzelner_Aminos.C3.A4uren"></span>Veränderung einzelner Aminosäuren</h3></div>

<ul><li>L-/D-<a href="Isomerisierung" title="Isomerisierung">Isomerisierung</a>: die Veränderung einer <small>L</small>-Aminosäure zur <a href="D-Aminos%C3%A4uren" title="D-Aminosäuren"><small>D</small>-Aminosäure</a>, bisher nachgewiesen in mehreren Tiergruppen (ausschließlich Gifte der <a href="Amphibien" title="Amphibien">Amphibien</a>, <a href="Arthropoden" class="mw-redirect" title="Arthropoden">Arthropoden</a>, <a href="Weichtiere" title="Weichtiere">Mollusken</a> und des <a href="Schnabeltier" title="Schnabeltier">Schnabeltiers</a>)</li>

<li><a href="Vitamin_K" title="Vitamin K">Vitamin-K</a>-abhängige <a href="Carboxylierung" title="Carboxylierung">Carboxylierung</a> eines <a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutamat</a>-Rests zu γ-Carboxyglutamat (Koagulation und calcifizierte Gewebe) durch <a href="Gamma-Glutamylcarboxylase" title="Gamma-Glutamylcarboxylase">γ-Glutamylcarboxylase</a></li>

<li>Umwandlung eines Lysin zu Hypusin (<i>N</i>-ε-(4-aminobutyl)lysin). Einziges bekanntes Protein: eIF-5A</li>

<li><a href="Oxidation" title="Oxidation">Oxidation</a> von einzelnen Aminosäureresten (Crystalline)</li>

<li><a href="Cyclisierung" title="Cyclisierung">Ringschluss</a> von <a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäure</a> zur <a href="Pyroglutamins%C3%A4ure" title="Pyroglutaminsäure">Pyroglutaminsäure</a></li>

<li>Bildung von <a href="Formylglycin" title="Formylglycin">Formylglycin</a> aus <a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a> bei <a href="Sulfatasen" title="Sulfatasen">Sulfatasen</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Diverses">Diverses</h3></div>

<ul><li>Bildung eines stabilen <a href="Radikale_(Chemie)" class="mw-redirect" title="Radikale (Chemie)">Radikals</a> (Bakterien)</li>

<li>die Bindung (<a href="Komplexierung" class="mw-redirect" title="Komplexierung">Komplexierung</a>) von Ionen und niedermolekularen Substanzen</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Ji Min Lee, Henrik M Hammarén, Mikhail M Savitski, Sung Hee Baek: <i>Control of protein stability by post-translational modifications.</i> In: <i>Nat Commun</i> 14, 1, 2023: 201. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC9839724/">PDF.</a></li>

<li>H. Lin, X. Su, B. He: <i>Protein lysine acylation and cysteine succination by intermediates of energy metabolism.</i> In: <i>ACS chemical biology</i> 7, 6, 2012: 947–960. <span class="-print"><a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221554-8937%22&key=cql">1554-8937</a></span></span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/cb3001793">10.1021/cb3001793</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22571489?dopt=Abstract">PMID 22571489</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3376250/">PMC 3376250</a> (freier Volltext).</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li>UniProt Keyword: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/keywords/KW-9991">PTM</a></i></li>

<li>UniProt: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/docs/ptmlist">Controlled vocabulary of posttranslational modifications (PTM)</a></i></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">S. Lee: <i>Post-translational modification of proteins in toxicological research: focus on lysine acylation.</i> In: <i>Toxicological research.</i> Band 29, Nummer 2, Juni 2013, S. 81–86, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.5487/TR.2013.29.2.081">10.5487/TR.2013.29.2.081</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24278632?dopt=Abstract">PMID 24278632</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3834447/">PMC 3834447</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Minjia Tan, Chao Peng, Kristin A. Anderson, Peter Chhoy, Zhongyu Xie, Lunzhi Dai, Jeongsoon Park, Yue Chen, He Huang, Yi Zhang, Jennifer Ro, Gregory R. Wagner, Michelle F. Green, Andreas S. Madsen, Jessica Schmiesing, Brett S. Peterson, Guofeng Xu, Olga R. Ilkayeva, Michael J. Muehlbauer, Thomas Braulke, Chris Mühlhausen, Donald S. Backos, Christian A. Olsen, Peter J. McGuire, Scott D. Pletcher, David B. Lombard, Matthew D. Hirschey, Yingming Zhao: <cite style="font-style:italic">Lysine glutarylation is a protein posttranslational modification regulated by SIRT5</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Cell Metabolism</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>19</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>4</span>, 1. April 2014, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221932-7420%22&key=cql">1932-7420</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>605–617</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.cmet.2014.03.014">10.1016/j.cmet.2014.03.014</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24703693?dopt=Abstract">PMID 24703693</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4108075/">PMC 4108075</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4108075/">nih.gov</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Posttranslationale+Modifikation&rft.atitle=Lysine+glutarylation+is+a+protein+posttranslational+modification+regulated+by+SIRT5&rft.au=Minjia+Tan%2C+Chao+Peng%2C+Kristin+A.+Anderson%2C+...&rft.date=2014-04-01&rft.doi=10.1016%2Fj.cmet.2014.03.014&rft.genre=journal&rft.issn=1932-7420&rft.issue=4&rft.jtitle=Cell+Metabolism&rft.pages=605-617&rft.pmc=4108075&rft.pmid=24703693&rft.volume=19" style="display:none"> </span></span>

</li>

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